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Crystallization and preliminary X-ray analysis of heparinase II from Pedobacter heparinus

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1107/S0907444904016695
AuteurRechercher : ; Rechercher : 1; Rechercher : 1
Affiliation du nom
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetcrystallization; enzymes; molecular weight; pharmaceutical; x-ray
Résumé
Heparinase II from Pedobacter heparinus (formerly Flavobacterium heparinum), which acts on both heparin and heparan sulfate, is one of several glycosaminoglycan-degrading enzymes produced by this organism. This enzyme, with a molecular weight of 84 kDa, utilizes a lytic mechanism to cleave the alpha(1-4) glycosidic bond between hexosamine (D-glucosamine) and L-iduronic or D-glucuronic acid, resulting in a product with an unsaturated sugar ring at the non-reducing end. The enzyme was crystallized by the hanging-drop vapour -diffusion method. The crystals belong to orthorhombic space group P2(1)2(1)2(1) and diffract to 2 A resolution. There are two molecules in the asymmetric unit, consistent with the finding that recombinant heparinase II functions as a dimer in solution
Date de publication
Dans
  • Acta Crystallographica Section D 60, nº Pt 9 : 1644–1646.
NoteEnglish15333943
Langueanglais
Numéro du CNRC46220
Numéro NPARC3539273
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Identificateur de l’enregistrement027c7fad-b9fa-42b1-ac88-b3750ae99e2c
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2020-04-17
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Date de modification :