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Structure of a single-chain antibody variable domain (Fv) fragment complexed with a carbohydrate antigen at 1.7-Å resolution

Par Conseil national de recherches du Canada

Lienhttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC44214/
AuteurRechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 2; Rechercher : 2; Rechercher : 2; Rechercher : 2; Rechercher : 2; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
  2. Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetpharmaceutical
Résumé
We describe here the 1.7-Å resolution structure of a single-chain antibody variable domain (scFv) molecule, based on the carbohydrate-binding antibody Se155-4, complexed with the trisaccharide ligand α-D-Gal(1→2)[α-D-Abe(1→3)]α-D-Manp1→OMe, where Abe is abequose. The scFv expressed in Escherichia coli has the variable region light chain to heavy chain polarity with the domains connected by a 19-residue linker. Although the linker is partially disordered in the crystal, the packing of the molecules suggests a monomeric state of the scFv. The carbohydrate adopts a different conformation about the Man-Gal linkage than was observed previously in the Fab-trisaccharide complex. Instead of a direct hydrogen bond between O2Abe and O2Gal, these two atoms are bridged by a water molecule in the present complex.
Date de publication
Dans
  • Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 91, nº 14 (5 juillet 1994) : 6423–6427.
Langueanglais
Numéro du CNRC36830
ZDANOV1994
Numéro NPARC3538953
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Identificateur de l’enregistrement067b58d0-dc1d-4065-a74b-70800e2a1ef5
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2020-04-27
Date de modification :