| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1016/S0006-291X(88)81175-6 |
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| Auteur | Rechercher : Anand, N.; Rechercher : Stephen, E.; Rechercher : Narang, S. |
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| Format | Texte, Article |
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| Résumé | The active site amino acids (Glull and Asp20) in T4-lysozyme have been mutated to their isosteric residues Gln or Asn and/or acidic residues such as Glu → Asp or Asp → Glu by the oligonucleotide-replacement method. Out of eight mutants so generated the mutant T4-lysozyme obtained from pTLY.Asp11 retains maximum amount of activity (∼16%), pTLY.Asn20 the least (0.9%) whereas pTLY.Gln11 lost completely. A systematic study of the active and inactive mutants thus generated supports the important role of Glu11 and Asp20 in T4-lysozyme activity as predicted in earlier studies. |
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| Date de publication | 1988-06-18 |
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| Maison d’édition | Elsevier |
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| Dans | |
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| Langue | anglais |
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| Publications évaluées par des pairs | Oui |
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| Numéro du CNRC | ANAND1988 |
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| Numéro NPARC | 9379472 |
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| Identificateur de l’enregistrement | 08a319fc-b1ed-4a4e-8a62-0a31e313520b |
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| Enregistrement créé | 2009-07-10 |
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| Enregistrement modifié | 2020-03-17 |
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