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Differential glycosylation of polar and lateral flagellins in Aeromonas hydrophila AH-3

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1074/jbc.M112.376525
AuteurRechercher : ; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : ; Rechercher :
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Thérapeutique en santé humaine
FormatTexte, Article
Sujetbacteria; genetics; glycoprotein; molecular biology; mutagenesis; flagellin; mass spectrometry; pseudaminic acid
Résumé
Polar and lateral flagellin proteins from Aeromonas hydrophila strain AH-3 (serotype O34) were found to be glycosylated with different carbohydrate moieties. The lateral flagellin was modified at three sites in O-linkage, with a single monosaccharide of 376 Da, which we show to be a pseudaminic acid derivative. The polar flagellin was modified with a heterogeneous glycan, comprised of a heptasaccharide, linked through the same 376-Da sugar to the protein backbone, also in O-linkage. In-frame deletion mutants of pseudaminic acid biosynthetic genes pseB and pseF homologues resulted in abolition of polar and lateral flagellar formation by posttranscriptional regulation of the flagellins, which was restored by complementation with wild type pseB or F homologues or Campylobacter pseB and F.
Date de publication
Maison d’éditionAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology
Dans
  • The Journal of Biological Chemistry 287, nº 33 : 27851–27862.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC21269084
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Identificateur de l’enregistrement231964a8-d413-4bfe-85a1-ecb09a19ef3f
Enregistrement créé2013-12-05
Enregistrement modifié2020-04-21
Date de modification :