| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1021/bi00127a002 |
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| Auteur | Rechercher : Glaser, Philippe; Rechercher : Presecan, Elena; Rechercher : Delepierre, Muriel; Rechercher : Surewicz, Witold K.1; Rechercher : Mantsch, Henry H.2; Rechercher : Bârzu, Octavian; Rechercher : Gilles, Anne-Marie |
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| Affiliation | - Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
- Conseil national de recherches du Canada. Institut du biodiagnostic du CNRC
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| Format | Texte, Article |
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| Résumé | The adk gene from Bacillus stearothermophilus was cloned and overexpressed in Escherichia coli under the control of the lac promoter. The primary structure of B. stearothermophilus adenylate kinase exhibited 76% identity with the enzyme from Bacillus subtilis, 60% identity with the enzyme from Lactococcus lactis, and 42% identity with the enzyme from E. coli. The most striking property of the adenylate kinase from B. stearothermophilus is the presence of a structural zinc atom bound to four cysteines in a zinc finger-like fashion. The ability to coordinate zinc is predicted also for a number of other isoforms of bacterial adenylate kinases. Furthermore, the tightly bound metal ion contributes to the high thermodynamic stability of adenylate kinase from B. stearothermophilus. |
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| Date de publication | 1992 |
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| Dans | |
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| Langue | anglais |
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| Publications évaluées par des pairs | Oui |
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| Numéro du CNRC | NRC-IBD-29 |
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| Numéro NPARC | 9148462 |
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| Identificateur de l’enregistrement | 27255db2-03c3-4f41-bb98-8a05aa95b895 |
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| Enregistrement créé | 2009-06-25 |
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| Enregistrement modifié | 2020-04-24 |
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