| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1073/pnas.1615141114 |
|---|
| Auteur | Rechercher : Noach, Ilit; Rechercher : Ficko-Blean, Elizabeth; Rechercher : Pluvinage, Benjamin; Rechercher : Stuart, Christopher; Rechercher : Jenkins, Meredith L.1; Rechercher : Brochu, Denis2; Rechercher : Buenbrazo, Nakita; Rechercher : Wakarchuk, Warren2; Rechercher : Burke, John E.; Rechercher : Gilbert, Michel2; Rechercher : Boraston, Alisdair B. |
|---|
| Affiliation | - Conseil national de recherches du Canada. Développement des cultures et des ressources aquatiques
- Conseil national de recherches du Canada. Thérapeutique en santé humaine
|
|---|
| Format | Texte, Article |
|---|
| Résumé | Protein glycosylation is one of the most abundant and important posttranslational modifications where the protein-linked glycans can impart specific physiochemical properties to the glycoprotein and/or the glycans themselves can mediate particular biological functions. The degradation of glycosylated proteins in normal or pathogenic processes, therefore, is an important biological process. This study reveals the molecular basis of how peptidases can use the O-glycans present on glycoproteins as a critical determinant of peptidase activity and, in doing so, provides unique insight into how peptidases may directly use posttranslational modifications present on their substrates to influence recognition and peptide bond cleavage. |
|---|
| Date de publication | 2017-01-17 |
|---|
| Maison d’édition | National Academy of Sciences |
|---|
| Dans | |
|---|
| Langue | anglais |
|---|
| Publications évaluées par des pairs | Oui |
|---|
| Numéro NPARC | 23003298 |
|---|
| Exporter la notice | Exporter en format RIS |
|---|
| Signaler une correction | Signaler une correction (s'ouvre dans un nouvel onglet) |
|---|
| Identificateur de l’enregistrement | 40c91d91-ca23-453f-bee9-e6b4d5faaeb6 |
|---|
| Enregistrement créé | 2018-05-11 |
|---|
| Enregistrement modifié | 2020-03-16 |
|---|
