| Résumé | On a utilisé la spectroscopie IR par FT pour étudier la conformation du neuropeptide de porc, galanine, des fragments 1-16 des peptides humain et de proc et les antagonistes M15 et M35. On a montré que, en solutions aqueuses, tous les peptides sont sans structure. Par addition de micelles SDS, seule la galanine de porc et le fragment comportant les acides aminés 1-16 ont présenté des signes d'interaction en adoptant une structure hélicoïdale. Aucun des lipides zwitterioniques, à l'exception du MI5 que donne une conformation hélicoïdale thermiquement instable et qui se défait avec une promotion de I'agrégation autour de 45"C, ne démontre d'interaction. Faisant appel au dichroïsme circulaire, on a fait des études supplémentaires sur la galanine de rat dans divers systèmes. Les résultats obtenus confirment les observations faible à l'aide de 1'IR par FT. |
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