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Structural characterization of closely related O-antigen lipopolysaccharide (LPS) chain length regulators

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1074/jbc.M112.354837
AuteurRechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher :
FormatTexte, Article
Résumé
The surface O-antigen polymers of gram-negative bacteria exhibit a modal length distribution that depends on dedicated chain length regulator periplasmic proteins (polysaccharide co-polymerases, PCPs) anchored in the inner membrane by two transmembrane helices. In an attempt to determine whether structural changes underlie the O-antigen modal length specification, we have determined the crystal structures of several closely related PCPs, namely two chimeric PCP-1 family members solved at 1.6 and 2.8 Å and a wild-type PCP-1 from Shigella flexneri solved at 2.8 Å. The chimeric proteins form circular octamers, whereas the wild-type WzzB from S. flexneri was found to be an open trimer. We also present the structure of a Wzz(FepE) mutant, which exhibits severe attenuation in its ability to produce very long O-antigen polymers. Our findings suggest that the differences in the modal length distribution depend primarily on the surface-exposed amino acids in specific regions rather than on the differences in the oligomeric state of the PCP protomers.
Date de publication
Maison d’éditionAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology
Dans
  • The Journal of Biological Chemistry 287, nº 19 : 15696–15705.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Publication du CNRC
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Numéro du CNRCNRCC 53168
Numéro NPARC21268219
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Identificateur de l’enregistrement567a1949-1738-4ca4-821e-5119d48c5261
Enregistrement créé2013-06-05
Enregistrement modifié2020-04-21
Date de modification :