Structure of GlgS from Escherichia coli suggests a role in protein-protein interactions

DOI	Trouver le DOI : https://doi.org/10.1186/1741-7007-2-10
Auteur	Rechercher : Kozlov, Guennadi; Rechercher : Elias, Demetra; Rechercher : Cygler, Miroslaw¹; Rechercher : Gehring, Kalle
Affiliation du nom	Conseil national de recherches du Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
Format	Texte, Article
Sujet	pharmaceutical; NMR structure; GlgS; glycogen synthesis; protein-protein interactions; Escherichia coli
Résumé	Background: The Escherichia coli protein GlgS is up-regulated in response to starvation stress and its overexpression was shown to stimulate glycogen synthesis. Results: We solved the structure of GlgS from E. coli, a member of an enterobacterial protein family. The protein structure represents a bundle of three α-helices with a short hydrophobic helix sandwiched between two long amphipathic helices. Conclusion: GlgS shows structural homology to Huntingtin, elongation factor 3, protein phosphatase 2A, TOR1 motif domains and tetratricopeptide repeats, suggesting a possible role in protein–protein interactions.
Date de publication	2004-05-25
Dans	BMC Biology 2 (25 mai 2004) : 10-1–10-7.
Langue	anglais
Publications évaluées par des pairs	Oui
Numéro du CNRC	NRC-BRI-46208
Numéro NPARC	3539805
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Identificateur de l’enregistrement	ad1275dd-446b-4ee9-9ab4-fd44554a69c1
Enregistrement créé	2009-03-01
Enregistrement modifié	2022-11-18