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Structure of GlgS from Escherichia coli suggests a role in protein-protein interactions

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1186/1741-7007-2-10
AuteurRechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : 1; Rechercher :
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetpharmaceutical; NMR structure; GlgS; glycogen synthesis; protein-protein interactions; Escherichia coli
Résumé
Background: The Escherichia coli protein GlgS is up-regulated in response to starvation stress and its overexpression was shown to stimulate glycogen synthesis. Results: We solved the structure of GlgS from E. coli, a member of an enterobacterial protein family. The protein structure represents a bundle of three α-helices with a short hydrophobic helix sandwiched between two long amphipathic helices. Conclusion: GlgS shows structural homology to Huntingtin, elongation factor 3, protein phosphatase 2A, TOR1 motif domains and tetratricopeptide repeats, suggesting a possible role in protein–protein interactions.
Date de publication
Dans
  • BMC Biology 2 (25 mai 2004) : 10-1–10-7.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro du CNRCNRC-BRI-46208
Numéro NPARC3539805
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Identificateur de l’enregistrementad1275dd-446b-4ee9-9ab4-fd44554a69c1
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2022-11-18
Date de modification :