| Résumé | On a mesuré les spectres infrarouges du peptide cyclique, cyclosporine A, et de trois de ses analogues dans divers solvants organiques (CCl₄, CDCI₃, acétonitrile, DMSO et mélange 50 : 50 d'acetonitrile : D₂O). Sept des onze groupes amides de la cyclosporine sont méthylés et les quatre autres groupes N-H forment de fortes liaisons hydrogènes dans le cristal et en solution dans le CDCl₃. Ces liaisons hydrogènes donnent lieu à des bandes amides I (élongation C=O) à des positions caractéristiques des domaines des tours β et y et des feuillets β des protéines et des polypeptides modèles. Une augmentation de la polarité du solvant élimine une partie de ces caractéristiques; toutefois, les spectres dans le DMSO et dans le mélange acétonitrile-eau retiennent les fortes absorptions caractéristiques des groupes carbonyles fortement impliqués dans des liaisons hydrogènes. On ne peut pas observer directement la cbnformation de la cyclosporine A dans l'eau à cause de sa faible solubilité; ces observations suggèrent que la structure la plus probable conserve une forte liaison hydrogène intramoléculaire. Les spectres des trois analogues sont en accord avec cette interprétation. On discute des implications de ces résultats sur le mécanisme d'action pharmacologique de la cyclosporine A. |
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