Structural insight into mammalian sialyltransferases

Par Conseil national de recherches du Canada

DOI	Trouver le DOI : https://doi.org/10.1038/nsmb.1685
Auteur	Rechercher : Rao, Francesco V.; Rechercher : Rich, Jamie R.; Rechercher : Rakic, Bojana; Rechercher : Buddai, Sai; Rechercher : Schwartz, Marc F.; Rechercher : Johnson, Karl; Rechercher : Bowe, Caryn; Rechercher : Wakarchuk, Warren W.¹; Rechercher : Defrees, Shawn; Rechercher : Withers, Stephen G.; Rechercher : Strynadka, Natalie C.J.
Affiliation	Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
Format	Texte, Article
Résumé	Mammalian cell surfaces are modified by complex arrays of glycoproteins, glycolipids and polysaccharides, many of which terminate in sialic acid and have central roles in essential processes including cell recognition, adhesion and immunogenicity. Sialylation of glycoconjugates is performed by a set of sequencerelated enzymes known as sialyltransferases (STs). Here we present the crystal structure of a mammalian ST, porcine ST3Gal-I, providing a structural basis for understanding the mechanism and specificity of these enzymes and for the design of selective inhibitors.
Date de publication	2009-10-11
Dans	Nature Structural and Molecular Biology 16, nº 11 (11 octobre 2009) : 1186–1188.
Langue	anglais
Publications évaluées par des pairs	Oui
Numéro NPARC	15295292
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Identificateur de l’enregistrement	c1a61f5f-432b-4b5f-8a01-662ae53abf40
Enregistrement créé	2010-05-17
Enregistrement modifié	2020-04-16

Date de modification :: 2024-11-02