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Conformational change of a synthetic amyloid analogue des[Ala21,3O]A42 upon binding to octyl glucoside micelles

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1007/BF00188347
AuteurRechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut du biodiagnostic du CNRC
FormatTexte, Article
SujetAlzheimer's disease; Amyloid A4; Conformational change; Octyl glucoside
Résumé
The secondary structure of a synthetic amyloid fragment des [Ala21,30]A42 was studied by circular dichroism and Fourier transformed infrared spectroscopy. Measurements were performed in trifluoroethanol/water and octyl beta-d-glucopyranoside solutions. The spectra of the peptide in trifluoroethanol indicate a high percentage of a-helical structure. However, in octyl glucoside, at and above the critical micelle concentration, the peptide adopts a beta-sheet conformation. Secondary structure analysis yields a predominant (> 70 %) beta-sheet content. Our data suggest that the peptide backbone or polar side groups of des[Ala21,30]A42 interact with the sugar-coated surface of micelles, which promotes an a to beta conformational transition.
Date de publication
Dans
  • European Biophysical Journal 21, nº 5 : 345–348.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro du CNRCNRC-IBD-59
Numéro NPARC9742180
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Identificateur de l’enregistrementf398a4a2-d5ad-4952-ba7f-d6a3bc73303e
Enregistrement créé2009-07-17
Enregistrement modifié2020-04-24
Date de modification :