| Téléchargement | - Voir le manuscrit accepté : Topological study of mechanistic diversity in conjugated fatty acid biosynthesis (PDF, 606 Kio)
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| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1002/anie.201202080 |
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| Auteur | Rechercher : Bhar, Palash; Rechercher : Reed, Darwin W.1; Rechercher : Covello, Patrick S.1; Rechercher : Buist, Peter H. |
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| Affiliation | - Conseil national de recherches du Canada. Institut de biotechnologie des plantes du CNRC
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| Format | Texte, Article |
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| Sujet | C−H activation; desaturases; enzyme mechanisms; kinetic isotope effects; conformation analysis |
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| Résumé | Variations on an oxidative theme: The precision with which FAD2-type desaturases carry out C−H activation reactions on flexible lipidic substrates is astonishing. The conformational space available within the active site of these enzymes has been explored using deuterium-labeled substrates, and evidence for a novel quasi-eclipsed conformer has been uncovered. The scheme shows some prototypical substrate conformations. |
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| Date de publication | 2012-05-23 |
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| Dans | |
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| Langue | anglais |
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| Publications évaluées par des pairs | Oui |
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| Numéro du CNRC | NRCC 54667 |
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| Numéro NPARC | 21186090 |
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| Exporter la notice | Exporter en format RIS |
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| Identificateur de l’enregistrement | fa710324-f63e-4cc1-b7b6-f0391d33fdde |
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| Enregistrement créé | 2013-01-09 |
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| Enregistrement modifié | 2020-04-21 |
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