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Amino acid sequence and thermostability of xylanase A from Schizophyllum commune

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1016/0014-5793(93)80698-T
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Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
FormatTexte, Article
Résumé
The amino acid sequence (197 residues) of xylanase A from the fungus, Schizophyllum commune, was determined by automated analysis of peptides from proteolytic and acid cleavage. The sequence is similar to two Trichoderma xylanases (approximately 56% identical amino acids), but also shows at least 40% identities with xylanases from Bacillus subtilis, B. pumilus and B. circulans. The conserved regions of the enzyme contain only two glutamic acid residues which implicates their possible involvement in catalysis. The disulfide bond in xylanase A is not conserved in this family. In spite of this, the B. subtilis xylanase was found to be more thermostable than xylanase A.
Date de publication
Dans
  • FEBS Letters 334, nº 3 (22 novembre 1993) : 296–300.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro du CNRCOKU1993
Numéro NPARC9365313
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Identificateur de l’enregistrementfb3363e0-26bc-45d1-8731-2cc4a864e351
Enregistrement créé2009-07-10
Enregistrement modifié2020-04-24
Date de modification :