A VL single-domain antibody library shows a high-propensity to yield non-aggregating binders

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1093/protein/gzs014
AuteurRechercher : 1; Rechercher : ; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
FormatTexte, Article
SujetAntibody library; Complementarity-determining regions; non-aggregating; Phage display libraries; Single domains; Antibodies; Antigens; Scaffolds; Binders; antibody; bacterial antigen; bacterial protein; bacterial toxin; immunoglobulin light chain; single chain fragment variable antibody; toxB protein, Clostridium difficile; antibody library; antigen expression; codon; dissociation; enzyme linked immunosorbent assay; polyacrylamide gel electrophoresis; scanning electron microscopy; solubility; amino acid sequence; antibody affinity; chemistry; genetics; metabolism; molecular cloning; molecular genetics; nucleotide sequence; peptide library; protein binding; Amino Acid Sequence; Antibody Affinity; Antigens, Bacterial; Bacterial Proteins; Bacterial Toxins; Base Sequence; Cloning, Molecular; Enzyme-Linked Immunosorbent Assay; Immunoglobulin Light Chains; Molecular Sequence Data; Peptide Library; Protein Binding; Single-Chain Antibodies
Résumé
Date de publication
Dans
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC21269535
Exporter la noticeExporter en format RIS
Signaler une correctionSignaler une correction (s'ouvre dans un nouvel onglet)
Identificateur de l’enregistrement3cce1590-8dbb-4117-8281-e32f3e6de1f7
Enregistrement créé2013-12-12
Enregistrement modifié2020-04-21
Date de modification :